Primäre Struktur von TG 

  • AJINOMOTO’s Transglutaminase wird durch Fermentation von Stärke und weiteren Substraten aus nicht gentechnisch veränderten Mikroorganismen (Streptoverticillium mobaraense) gewonnen. Die TG aus dem o. g. Mikroorganismus wurde im Jahre 1987 entdeckt und wird als funktioneller Bestandteil seither in Transglutaminasepräparationen von AJINOMOTO verwendet, die unter dem Markennamen ACTIVA angeboten werden.
  • Die von AJINOMOTO verwendete TG ist eine einzige Polypeptidkette mit einem Molekulargewicht von 38.000 und besteht aus 331 Aminosäuren mit einem Cysteinrest im aktiven Zentrum. Die S-H Gruppe des Cysteins ist an der katalytischen Reaktion beteiligt [1] wie dies auch bei anderen TGn der Fall ist (z. B. Faktor XIIIa [2]).

 

ACTIVA_Transglutaminase/Bilder/TG/Figure2-Primary-Structure.jpg


Abbildung 1: Primäre Struktur von AJINOMOTO’s Transglutaminase

 

 

Aktives Zentrum und Inhibitoren

  • TG ist ein SH-Enzym mit einem Cysteinrest im aktiven Zentrum. Die Aktivität des Enzyms wird durch SH-Gruppen verändernde Reagenzien inhibiert.
  • Die Aktivität der SH-Gruppe geht durch Oxidation verloren. Der Abfüllprozess wird daher schnell durchgeführt um den Kontakt mit Sauerstoff zu minimieren. Zum Erhalt der vollen Aktivität enthalten Ajinomoto's TG Präparationen Sauerstoffabsorber in einer Zwischenschicht der Verpackung.

 

Literaturhinweise:

 [1]  Kanaji, T., Ozaki, H., Takao, T., Kawajiri, H., Ide, H., Motoki, M. and Shimonishi, Y. (1993) J. Biol. Chem., 268, 11565-11572
 [2] Ikura, K., Nasu, T., Yokota, H., Tsuchiya, Y., Sasaki, R. and Chiba, H. (1988) Biochemistry 27, 2898-2905


 





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