Transglutaminase-Reaktion 

TG benutzt die ε-Aminogruppe von in Proteinen gebundenen Lysinresten als Acylakzeptor und katalysiert die Ausbildung inter- und intramolekularer Querverbindungen (epsilon- (gamma-glutamyl) lysine cross-links) zu Glutaminresten. Anders als bei anderen, industriell genutzten Enzymen (z. B. Amylasen und Proteasen), die ein Substrat in kleinere Fragmente zerlegen, baut TG aus Eiweißketten größere Proteinverbände auf [01], [02]. So können die texturellen Eigenschaften von Lebensmitteln positiv beeinflusst werden und neue Produkte entstehen. Die hergestellten Isopeptidbindungen* sind über einen weiten Temperatur- und pH-Wertbereich stabil. Transglutaminasen kommen natürlicherweise in vielen Organismen vor [03], [04]. Sie finden sich u. a. in den Muskeln von Fisch [04] und in Mikroorganismen [05].
 

Isopeptidbindung: eine chemische Bindung in der die beteiligten Atome Elektronenpaare teilen. Isopeptidbindungen sind stabiler als andere chemische Bindungsformen (z. B. Wasserstoffbrückenbindungen).


ACTIVA_Transglutaminase/Bilder/TG/Figure1-Reactions-Catalyzed-by-TG.gif





NEWS

Kennzeichnung von Lebensmitteln, die unter Verwendung des Enzyms Transglutaminase hergestellt werden.
15.06.2014
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Kennzeichnung von Lebensmitteln, die unter Verwendung des Enzyms Transglutaminase hergestellt werden
16.11.2011
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Status des bewährten Enzyms Transglutaminase (TG) unverändert
21.05.2010
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Transglutaminase-Informationsseite online
11.05.2010
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Pressemitteilung – Transglutaminase und Transparenz
22.04.2010
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